4种花生粕蛋白的理化性质及功能特性研究

以花生粕为原料,采用分级提取工艺提取花生清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,研究4种花生粕蛋白的理化性质和功能特性。扫描电镜观察,4种花生粕蛋白的形态结构各不相同。SDS-PAGE法测定分子质量表明,清蛋白含有4种亚基,分子质量为70、40、30、25和15 ku;醇溶蛋白含有2种亚基,分子质量分别为25和1 5 ku;球蛋白含有5种亚基,相对分子质量分别为40、38、30、25和15 ku;谷蛋白含有4种亚基,相对分子质量分别为40、30、25和15 ku。花生清蛋白、醇溶蛋白、球蛋白、谷蛋白的等电点分别为pH 3.6、pH 5.2、pH 4.6、pH 5.0。功能性质研究表明,球蛋白的持水性最好,为1.52 mL/g,其次为谷蛋白1.10 mL/g,清蛋白和醇溶蛋白的持水性较低分别为0.49、0.14 mL/g;清蛋白的持油量相对较高为8.21mL/g,其次为球蛋白为7.16 mL/g,谷蛋白和醇溶蛋白的持油量相对较低,分别为3.82 mL/g和5.49 mL/g;清蛋白的乳化性和乳化稳定性相对较高,乳化能力(EC)值和乳化稳定性(ES)值分别为7 1.4%和83.33%,谷蛋白次之,EC和ES值分别为66.7%和82.86%,醇溶蛋白和球蛋白相对较低,EC值分别为64.0%和62.2%,ES值分别为82.35%和76.67%。综上,花生粕清蛋白的持油性、乳化性和乳化稳定性相对较好。     

麦麸中四种蛋白的Osborne法提取分离及性能研究

麦麸蛋白是植物蛋白的一种,通过研究麦麸蛋白的组成及性质以应用于食品工业。用Osborne法分离提取出清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白4种蛋白,考马斯亮蓝法测定等电点。实验表明:清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的相对含量分别是48.06%、25.12%、18.70%,8.12%;等电点依次为4.0、5.0、5.8、5.2。电镜表观发现,清蛋白和球蛋白分子均连接紧密,清蛋白表面细致多层,局部有孔;球蛋白表面疏松,表面孔较少。醇溶蛋白和谷蛋白分子连接松散,醇溶蛋白呈不规则的球状,谷蛋白表面平滑,分子团多。功能性质测定结果表明:四种蛋白中球蛋白的持水性和持油性最大,分别为5.00g/g和2.40g/g;醇溶蛋白的起泡性、起泡稳定性和乳化力最强,分别为376%、71%和75%。因此,球蛋白适宜作为添加剂应用在肉制品中,醇溶蛋白适宜作为添加剂应用在奶制品和蛋糕等食品配方中。     

非洲山毛豆蛋白质组成及其功能特性研究

以山毛豆种子为原料,研究其蛋白质组成及其功能特性。结果表明,脱脂山毛豆粉的总蛋白质量分数为47.11%,其中清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的质量分数分别为64.04%、8.83%、11.06%和14.50%,另有1.57%的难溶复合蛋白。清蛋白和谷蛋白在pH4和球蛋白和醇溶蛋白在pH5溶解性、起泡性、乳化性均差,而泡沫稳定性和乳化稳定性较好。各蛋白组分的持水持油性均较好。在pH5或pH4的条件下,清蛋白和球蛋白的溶解性、起泡性和乳化性较好,其余蛋白组分相对较差。与大豆蛋白相比,山毛豆主要蛋白清蛋白有较好的溶解度、持水持油性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性。     

非洲山毛豆种子蛋白质组分分析

以山毛豆种子为原料,对其蛋白质进行分级分离,测定了各组分蛋白含量、等电点和溶解度。结果表明,脱脂山毛豆粉的总蛋白含量为47.11%(m/m)。其中,清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的相对百分含量分别为64.04%、8.83%、11.06%和14.50%,另外含有1.57%难溶的复合蛋白。清蛋白、球蛋白和醇溶蛋白的等电点为pH4.3、pH5.1和pH4.7,谷蛋白的等电点为3.5～3.8。它们在等电点附近溶解度较小,偏离等电点之后即pH>5或pH<4清蛋白和球蛋白的溶解度增大,而醇溶蛋白和谷蛋白的溶解度增加较小。SDS-PAGE电泳表明,非洲山毛豆种子总蛋白的相对分子量差异较大,在20.1～97.2kDa及小于20.1kDa的均有分布,但其谱带分布不明显。清蛋白谱带变化范围为主要有6条,变化区域集中在20.1～66.4kDa及小于20.1kDa的范围。球蛋白在20.1～66.4kDa大约出现了10条谱带。醇溶蛋白在20.1、29.0、44.3kDa分别有3条明显的谱带。谷蛋白在20.1～97.2kDa大约有10条以上的谱带,说明非洲山毛豆种子总蛋白及各组分蛋白均有不同的分子组成。     

葛根蛋白组分提取、抗氧化活性及功能特性研究

以葛根为原料，提取葛根蛋白组分，对其进行体外抗氧化活性研究，采用SDS-PAGE和傅里叶红外光谱(Fourier infrared spectroscopy, FT-IR)对葛根蛋白组分进行亚基、结构分析，对谷蛋白进行功能特性研究。结果表明，谷蛋白的DPPH自由基、ABTS阳离子自由基及·OH清除率均可达90%以上，其IC₅₀值分别为0.118、0.089、0.217 mg/mL,还原能力也较高，为1.33;亚基分析结果显示，葛根醇溶蛋白无条带，葛根清蛋白在10～55 kDa均有分布，葛根球蛋白主要分布于10～25 kDa,葛根谷蛋白主要分布于33～25 kDa;氨基酸分析结果显示，4种葛根分级蛋白的氨基酸含量不同，其中葛根谷蛋白的氨基酸含量最高。FT-IR显示蛋白组分均有典型的蛋白吸收峰。谷蛋白的功能特性研究表明，pH值、温度及离子强度对葛根谷蛋白的持水(油)性、乳化及乳化稳定性、起泡及起泡稳定性有明显影响。     

玉米蛋白组分分离及其构相研究

采用Osborne分级提取法,分离玉米清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,测定4种蛋白的氨基酸组成、亚基分子量、蛋白变性温度和微观结构。结果表明,清蛋白赖氨酸含量最高,为5.581 g/100 g,醇溶蛋白和谷蛋白含有较多谷氨酸和亮氨酸。SDS-PAGE图中清蛋白有7条谱带,分子量范围在20~80 k Da,球蛋白有4条谱带,分子量范围在20~70 k Da,醇溶蛋白的分子量分布在两个区域,即14~25 k Da和30~50 k Da,谷蛋白分子量分布在30~50 k Da。清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白热变性温度分别为95.96℃,78.85℃,99.53℃和104.33℃。扫描电镜观测发现清蛋白呈薄片状,表面平整光滑;球蛋白呈现蜂窝状,表面孔洞均匀微小;醇溶蛋白呈大小不一球状,表面有凹陷;谷蛋白呈现鳞片状,表面孔洞大小不一。     

小米蛋白的分子组成及结构特性

利用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、扫描电子显微镜、差示扫描量热法以及傅里叶红外光谱（Fourier transform infrared spectrometer,FTIR）对小米中4 种蛋白组分进行结构特性分析。研究表明,醇溶蛋白是由低分子质量亚基（11～25 kDa）构成,而清蛋白、球蛋白和谷蛋白亚基分布较广（11～180 kDa）,其中清蛋白所含亚基数目最多,醇溶蛋白、清蛋白以及球蛋白分子之间连接紧密,以聚集状态存在,而谷蛋白分子连接松散,表面光滑。球蛋白在71.33 ℃条件下发生变性;醇溶蛋白的变性温度最高,达到110.67 ℃。FTIR研究表明,醇溶蛋白、谷蛋白和球蛋白的二级结构主要由β-折叠构成,其含量分别为37.72%、43.39%、42.23%;β-转角以及β-反平行折叠结构含量最丰富的是醇溶蛋白,分别为16.64%和12.73%。4 种蛋白组分结构含量差异显著（P＜0.05）。     

不同花生品种籽仁发育过程中蛋白质组分分析

采用蛋白质组分的连续累进提取法提取4个花生品种籽仁的清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白。利用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)技术,对各蛋白组分的亚基组成进行分析。结果表明,花生籽仁发育过程中,清蛋白始终占绝对优势,占花生蛋白质总量的70%以上,最高达95%;球蛋白含量较低,仅占花生蛋白质总量的3%~5%,谷蛋白含量最低,其不足3%,醇溶蛋白痕量;在4种组分中,品种之间球蛋白含量差异最大。SDS-PAGE图谱显示,染色后清蛋白、球蛋白条带清晰可见,谷蛋白条带较为模糊,清蛋白含量高,清蛋白和球蛋白成分较丰富。花生蛋白亚基分子质量在14.4~97.4 ku之间,清蛋白有10~12个亚基,球蛋白有9~10个亚基。采用连续累进提取法可将花生蛋白组分分离,利用SDS-PAGE方法可以得到花生籽仁清蛋白、球蛋白的清晰条带且多态性高,而谷蛋白条带模糊。     

米胚蛋白组分的提取及功能性质研究

采用Osborne的方法,从米胚中提取清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白,4种蛋白中谷蛋白的含量最高,占72.69%,其余3种蛋白的含量相差不大;考察4种蛋白的溶解性得出,在pH5下4种蛋白的溶解性最低,随着pH的增大或减小,溶解性逐渐增加,且清蛋白和球蛋白的溶解性较醇溶蛋白和谷蛋白高;在pH11、0.1mol/L NaCl浓度、1mg/mL蛋白浓度下,加入3mL大豆油,4种蛋白的乳化活性及乳化稳定性均达到最大值。     

4种花生蛋白的分级提取及其结构的扫描电镜观察

以花生粕为原料,采用超声辅助分级提取法研究花生清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的提取工艺,并利用扫描电镜观察其表面结构。研究结果表明,花生清蛋白的较佳提取条件:提取温度为50℃,时间为12 min,料液比为1∶12,提取率为53.59%,清蛋白质量分数为72.14%;花生粕球蛋白较佳提取条件:提取温度为50℃,时间为10 min,Na Cl溶液质量浓度为0.4 g/L,料液比为1∶10,提取率为9.03%,球蛋白质量分数为73.20%;花生醇溶蛋白较佳提取条件:乙醇溶液体积分数为70%,提取时间为12 min,料液比为1∶6,提取率为8.62%,醇溶蛋白质量分数为64.28%;花生粕谷蛋白较佳提取条件:提取温度为45℃,时间为15 min,p H值为8,料液比为1∶10,提取率为4.85%,谷蛋白质量分数为68.79%。通过扫描电镜观察,4种花生蛋白表面具有不同的结构。     

Characterisation and functional properties of proteins of some Indian chickpea (Cicer arietinum) cultivars

BACKGROUND: Chickpea (Cicer arietinum L.) proteins have received attention during recent years owing to their higher biological values and better functional ingredients than oilseed proteins. In this study the composition, fractionation, electrophoretic behaviour and functional properties of five chickpea protein concentrates were determined. RESULTS: The chickpea proteins contained 15.9–54.8 g kg^?1 albumin, 48.9–154.1 g kg^?1 globulin, 39.2–76.5 g kg^?1 glutelin and traces of prolamin. Electrophoresis of the various fractions revealed that albumin and globulin were made up of sub‐units of different molecular weights ranging from 7 to 96 kDa. Water and oil absorption of the protein concentrates varied from 1.15 to 2.75 g g^?1 and from 2.60 to 5.65 g g^?1 respectively. Foaming capacity and foam stability of the protein concentrates were good and improved with the addition of salt (10 g L^?1 NaCl) or sugar (100 g L^?1 sucrose) at both isoelectric and neutral pH. Emulsifying capacity and emulsion stability of the protein concentrates were good and excellent respectively. CONCLUSION: Protein concentrates prepared from chickpeas have potential use in food formulations owing to their good emulsifying/foaming and water/oil‐binding capacities. Copyright © 2008 Society of Chemical Industry     

棉籽分离蛋白功能性质的研究

考察了棉籽各分离蛋白,包括清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白及谷蛋白在棉籽蛋白中所占的比例,研究了各蛋白的功能性质,包括吸水性、吸油性、乳化性和乳化稳定性、起泡性与泡沫稳定性以及各蛋白的抗氧化活性。结果表明,谷蛋白为棉籽蛋白中的主要分离蛋白,棉籽清蛋白具有较高的吸水性、乳化性、乳化稳定性以及起泡性,吸油性相对较差,适用性相对较好,但在棉籽蛋白中含量较少,而谷蛋白的吸水性、乳化性、起泡性很差,具有一定的吸油性,适用性较差,但在棉籽蛋白中含量丰富,在抗氧化活性方面,各分离蛋白的抗氧化活性能力都较差,需要进行改性处理。     

Chemical investigation of Erythrina variegata Linn. seed proteins

Proteins were extracted from deoiled seeds of Erythrina variegata Linn., a potential source of non-conventional seed, in aqueous solutions of various pHs or by different concentrations of NaCl, KCl, CaCl₂ and MgSO₄ at pH 7.0. Nitrogen contents of the seeds and deoiled seeds showed good protein content. Fractionation of protein was done to separate albumin, globulin, prolamine and glutelin. Amino acid analysis of the total protein isolates (TPI) and the fractions isolated (except prolamine) identified 17 amino acids, most of which were essential. The molecular weights of TPI and the fractions were determined by SDS–PAGE electrophoresis. The results showed that TPI was composed of twelve bands, eight for globulin, nine for prolamine and six for glutelin. Studies on surface structure of the proteins and seed flour by scanning electron microscopy (SEM) are also included.     

Characterisation and functional properties of watermelon (Citrullus lanatus) seed proteins

BACKGROUND: People in developing countries depend largely on non‐conventional protein sources to augment the availability of proteins in their diets. Watermelon seed meal is reported to contain an adequate amount of nutritional proteins that could be extracted for use as nutritional ingredients in food products. RESULTS: Osborne classification showed that globulin was the major protein (≥500 g kg ^?1) present in watermelon seed meal, followed by albumin and glutelin. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis indicated that the polypeptides had low molecular weights ranging from 35 to 47 kDa. Isoelectric focusing revealed that the isoelectric point of most proteins was in the acidic range 4–6. These proteins are rich in aspartic acid, glutamic acid and serine. An increase in pH (5–9) significantly (P < 0.05) decreased the denaturation enthalpy of these proteins. Among functional properties, albumin exhibited a much higher dispersibility index (810.3–869.6 g kg^?1) than globulin (227.8–245.4 g kg^?1), glutelin (182.1–187.7 g kg^?1) and prolamin (162.3–177.7 g kg^?1). Digestibility was in the ranges 760.6–910.0 and 765.5–888.5 g kg^?1 for Mateera and Sugar Baby watermelon protein fractions respectively, while surface hydrophobicity ranged from 126.4 to 173.2 and from 125.8 to 169.3 respectively. The foaming and emulsifying properties of albumin were better than those of the other proteins studied. CONCLUSION: The good nutritional and functional properties of watermelon seed meal proteins suggest their potential use in food formulations. Copyright © 2010 Society of Chemical Industry     

米胚分离蛋白营养和功能性评价

利用氨基酸自动分析仪检测米胚4种Osborne分离蛋白中的氨基酸组成,以氨基酸评分(AAS)、蛋白质功效比值(PER)、生物价(BV)及体外消化率为评价标准,对米胚蛋白各组分的营养价值进行评价。结果表明:谷蛋白的氨基酸评分最高,为80.90,清蛋白、球蛋白、谷蛋白符合FAO/WHO推荐的参考蛋白模式,其PER值与优质蛋白的衡量标准值2.00接近,BV值较高,在体外的营养消化效率较好,醇溶蛋白的品质相对较差。对米胚四种蛋白的起泡性、起泡稳定性、吸水性、吸油性等功能性质进行测定,结果表明:pH 5时4种蛋白的起泡性最低,起泡稳定性最好;清蛋白、球蛋白的吸水性比醇溶蛋白、谷蛋白好,醇溶蛋白的吸油性最好;米胚蛋白各组分的表面疏水性较高,需进一步进行改性处理。     

萌发荞麦种子蛋白质组分含量变化的研究

研究了荞麦种子萌发后总蛋白质和各蛋白组分如清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的含量变化，结果表明：本试验条件下，山西甜荞和四川苦荞萌发后总蛋白质含量呈逐渐下降趋势。山西甜荞经过72h的萌发，其蛋白质总量由最初的11．90％下降到5．44％，下降了6．5个百分点。四川苦荞由萌发初的6．53％下降到0．96％，下降了5．6个百分点。荞麦清蛋白和球蛋白在萌发后均呈现下降趋势，与总蛋白质含量变化相一致。谷蛋白在萌发后至36h内含量下降，之后又快速增加。四川苦荞醇溶蛋白含量在萌发后逐渐增加．而山西甜荞则有逐渐下降趋势。     

燕麦麸蛋白的组成及功能性质研究

以燕麦麸为原料制备了燕麦麸浓缩蛋白（OBPC）。同时，也按照Osborne蛋白分级提取方法对燕麦麸蛋白进行了精细的分类，分别得到了燕麦麸清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白。球蛋白和谷蛋白是燕麦麸蛋白的主要组分。清蛋白提取液中含有高含量的可溶性碳水化合物，可以通过（NH4）2S04分级沉淀的方法将其纯度由6．5％提高到67．2％。SDS-PAGE的结果表明OBPC及各蛋白组分有不同的分子组成。OBPC及各蛋白组分的功能性质，包括溶解性、持水持油性、乳化活性、泡沫性质也分别进行了测定，以评价燕麦蛋白作为一种潜在的配料在食品中的应用价值。     

牛血清白蛋白的乳化和起泡特性

研究蛋白质量浓度、pH 值、CaCl2 质量浓度和温度对牛血清白蛋白(BSA)的乳化性、乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性的影响。结果表明：蛋白质量浓度为0.1g/100mL 时乳化性和乳化稳定性最大,pH 值为5 时乳化性和乳化稳定性最小,乳化性随着CaCl2 质量浓度的增加而缓慢增大,乳化稳定性随着CaCl2 质量浓度的增加而减小,60℃时乳化性较好,乳化稳定性在60℃后显著下降;随着蛋白质质量浓度的增加,起泡性呈上升趋势,起泡稳定性先上升后下降,在质量浓度为1.5g/100mL 时起泡稳定性最好;pH 值为5 时起泡性最小,而此时起泡稳定性最好;CaCl2 质量浓度对起泡性和起泡稳定性没有影响。     

Fractionation and characterization of tartary buckwheat flour proteins

Protein fractions (albumin, globulin, prolamin and glutelin) were extracted from defatted tartary buckwheat flour. Albumin was the predominant protein fraction (43.8%) followed by glutelin (14.6%), prolamin (10.5%), and globulin (7.82%). Albumin was relatively rich in histidine, threonine, valine, phenylalanine, isoleucine, leucine and lysine. Globulin had high levels of methionine and lysine. Prolamin was high in histidine, threonine, valine, isoleucine, and leucine. Glutelin was rich in histidine, threonine, valine, isoleucine, and leucine. SDS–PAGE analysis, under non-reductive and reductive conditions, showed that disulfide bonds existed in the four fractions. Non-reduced albumin showed major bands at 64, 57, 41, and 38 kDa, and globulin at 57, 28, 23, 19 and 15 kDa. Reduced albumin and globulin shared two common bands at 41 and 38 kDa. Reduced prolamin showed major bands at 29, 26, 17 and 15 kDa. In vitro pepsin digestibility of the four fractions (from high to low) was: albumin > globulin > prolamin and glutelin.